L谷氨酸属于什么酶类（谷氨酸是）
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谷氨酸详细资料大全
谷氨酸，是一种酸性氨基酸。分子内含两个羧基，化学名称为α-氨基戊二酸。谷氨酸是里索逊1856年发现的，为无色晶体，有鲜味，微溶于水，而溶于盐酸溶液，等电点22。大量存在于谷类蛋白质中，动物脑中含量也较多。
L-谷氨酸是蛋白质的主要构成成分，谷氨酸盐在自然界普遍存在的。多种食品以及人体内都含有谷氨酸盐，它即是蛋白质或肽的结构胺基酸之一，又是游离胺基酸，L型胺基酸美味较浓。
谷氨酸结构上是一种酸性氨基酸，分子内含两个羧基，有左旋体、右旋体和外消旋体，结构图具体如下：谷氨酸为无色晶体，有鲜味，微溶于水，而溶于盐酸溶液，等电点22。大量存在于谷类蛋白质中，动物脑中含量也较多。
谷氨酸的结构是：谷(上下结构)氨(半包围结构)酸(左右结构)。谷氨酸的结构是：谷(上下结构)氨(半包围结构)酸(左右结构)。词性是：名词。注音是：ㄍㄨˇㄢㄙㄨㄢ。拼音是：gǔānsuān。
医学上谷氨酸主要用于治疗肝性昏迷，还用于改善儿童智力发育。食品工业上，味精是常用的食品增鲜剂，其主要成分是谷氨酸钠盐。过去生产味精主要用小麦面筋（谷蛋白）水解法进行，现改用微生物发酵法来进行大规模生产。
L－谷氨酸 ，D-谷氨酸区别：氨基酸根据其a-碳原子上4 个不同取代基的位置分为L型和D型，在书写结构时a-氨基在左边的为L型，反之为D型.（一）L-谷氨酸 L-谷氨酸是白色结晶性粉末、几乎无臭 ， 有特殊滋味和酸味。
L-谷氨酸简介
1、谷氨酸结构上是一种酸性氨基酸，分子内含两个羧基，有左旋体、右旋体和外消旋体，结构图具体如下：谷氨酸为无色晶体，有鲜味，微溶于水，而溶于盐酸溶液，等电点22。大量存在于谷类蛋白质中，动物脑中含量也较多。
2、L－谷氨酸是蛋白质的主要构成成分，谷氨酸盐在自然界普遍存在的。多种食品以及人体内都含有谷氨酸盐，它即是蛋白质或肽的结构氨基酸之一，又是游离氨基酸，L型氨基酸美味较浓。
3、左旋体，即L-谷氨酸，统称为谷氨酸。是一种酸性氨基酸，分子中有两个羧基，鳞片状或粉末状晶体，呈微酸性，无毒。微溶于冷水，易溶于热水，几乎不溶于乙醚、丙酮及冷醋酸中，也不溶于乙醇和甲醇。
4、谷氨酸是生物机体内氮代谢的基本氨基酸之一，在代谢上具有重要意义。L－谷氨酸是蛋白质的主要构成成分，谷氨酸盐在自然界普遍存在的。
l-谷氨酸脱氢酶的底物是
1、由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程、活性强。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。
2、英文参考 Glutamate dehydrogenase GLDH 3 概述 谷氨酸脱氢脱氢酶（GLDH或GDH）是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。
3、、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。
4、L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶 α-酮戊二酸＋NH3 NADH 联合脱氨基作用 氨基酸 α-酮戊二酸 NH3＋NADH 转氨酶 谷氨酸脱氢酶 α-酮酸 谷氨酸 NAD+ 嘌呤核苷酸循环 上述联合脱氨基作用主要在肝、肾等组织中进行。
5、个 算谷氨酸的氧化供能，不考虑脱去的NH3合成尿素消耗的ATP。
关于l谷氨酸脱氢酶的叙述错误的是
1、谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。
2、联合脱氨基是体内脱氨基的主要方式，肝肾等 组织由于L -谷氨酸脱氢酶活性高，主要以联合脱 氨基方式进行。
3、l谷氨酸氧化酶是脱氢酶。谷氨酸钠是一种不需要氧的脱氢酶，其辅酶NAD或NADP也是生物体内唯一即能利用NDA又能用NADP接受还原当量的酶，有较强活性。
4、酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为 ；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为 ，这一产物可进入 循环最终氧化为CO2和H2O。
5、概述 谷氨酸脱氢脱氢酶（GLDH或GDH）是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L缬氨酸、L2氨基丁酸及L亮氨酸脱氨。
l谷氨酸氧化酶就是脱氢酶吗
1、L氨基酸氧化酶，存在于肾脏 肝脏 霉菌、蛇毒、细菌等中，为直接氧化L氨基酸的需氧性脱氢酶。EC1．4．3．2．如果不存在过氧化氢酶，则以H2O2脱羧形成酮酸。其辅酶是FMN或FAD。
2、l氨基酸氧化酶d氨基酸氧化酶l谷氨酸脱氢酶参加氧化脱的是氨基酸氧化酶。
3、根据百度百科查询，谷氨酸脱氢酶是一种催化谷氨酸向α-酮戊二酸转化过程中产生NADH的酶，主要存在于肝脏、心肌、骨骼肌和脑组织中。
简述氨基酸脱氨基作用有哪几种方式,各自的特点是什么
1、氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。
2、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。
3、氨基酸脱氨基的方式：氨基酸分解代谢的第一步是脱氨基作用。主要作用方式是氧化脱氨基。催化谷氨酸生成酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶能参与谷氨酸的氧化脱氨基作用，能完成其他氨基酸的脱氨基作用，这是氨基酸最主要的脱氨基方式。
4、Transamination（转氨作用）：在转氨酶的催化下，氨基酸与α-酮酸（一种含有羰基的有机化合物）之间进行反应，氨基被转移到α-酮酸上，生成新的氨基酸和新的α-酮酸。
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